Od spiralnih krakova galaksija do mikroskopskih snežnih kristala, čini se da priroda pada u fraktalne obrasce koji se ponavljaju u sve manjim koracima. Bez obzira koliko ste mali, delovi šare i dalje liče na celinu.
Čini se da su jedan izuzetak molekuli, za koje nije poznato da pokazuju samosličnost na promenljivim razmerama. Odnosno do sada.
Istraživači iz Nemačke, Švedske i Velike Britanije otkrili su enzim koji proizvodi jednoćelijski organizam koji se može organizovati u fraktal – ne u bilo koji fraktal, već u ponavljajući obrazac trouglova poznat kao trougao Sjerpinskog.
Enzim je oblik citrat sintaze koju proizvodi cijanobakterija Sinechococcus elongatus, a njegova evolucija iz nefraktalnih prekursora sugeriše da se takvi molekularni obrasci mogu pojaviti iznenađujuće brzo.
„Potpuno smo slučajno naišli na ovu strukturu i skoro nismo mogli da verujemo šta smo videli kada smo je prvi put snimili pomoću elektronskog mikroskopa“, kaže biohemičar Franziska Sendker sa Instituta Maks Plank za zemaljsku mikrobiologiju u Nemačkoj.
„Protein pravi ove prelepe trouglove i kako fraktal raste, vidimo ove sve veće trouglaste praznine u sredini njih, što je potpuno drugačije od bilo kojeg proteinskog sklopa koji smo ikada ranije videli.“
Za to postoji razlog, otkrili su istraživači. Koristili su elektronsku mikroskopiju da proučavaju strukturu molekula na atomskom nivou, ispitujući kako su proteinski lanci povezani.
Većina molekula ima visoko simetričnu strukturu, pri čemu svaki proteinski lanac spada u isti raspored i odnos sa proteinskim lancima oko njega. Ova posebna struktura citrat sintaze uspeva da prekrši to pravilo: proteinski lanci se povezuju na malo različite načine, u zavisnosti od njihovog položaja u molekulu.
Rezultat je aranžman Sierpinski, i, zanimljivo, istraživanje tima je otkrilo da se čini da je to bila potpuna nesreća koja nema nikakvu funkciju. Kada je tim genetski izmanipulisao S. elongatus da bi proizveo nefraktalnu citrat sintazu, nije bilo nikakve razlike za bakteriju.
„Evolucija često koristi samosastavljanje za regulisanje enzima, ali u ovom slučaju izgleda da cijanobakterija u kojoj se ovaj enzim nalazi ne brine mnogo da li se njena citrat sintaza može sastaviti u fraktal ili ne“, kaže evolucioni biolog Georg Hohberg iz Institut Maks Plank za zemaljsku mikrobiologiju.
„Ovo nas je navelo da se zapitamo da li je ovo možda samo bezopasna evoluciona nesreća. Takve nezgode se mogu desiti kada dotičnu strukturu nije previše teško izgraditi.“
I čini se da fraktalni obrazac nije baš teška stvar za molekul. Istraživači su istraživali evolucionu istoriju koristeći rekonstrukciju sekvence predaka da bi odredili prekursore molekula citrat sintaze kakav se danas pojavljuje, i zamene aminokiselina koje su mogle da promene njegovu strukturu tokom vremena.
Ispostavilo se da je potreban samo mali broj mutacija da bi se promenio oblik molekula, sa zapanjujućom brzinom. Ali lako doći je lako otići – može ponovo nestati jednako brzo. U stvari, istraživanje tima sugeriše da su se fraktalni molekuli pojavljivali i nestajali u različitim vrstama cijanobakterija više puta u prošlosti.
Samo što, ako fraktalna struktura nije biološki korisna, nema razloga da je organizam zadrži, pa ide dalje. Za S. elongatus, moguće je da je molekul Sierpinskog samo privremen. Ili možda u prirodi postoji neka korist koja nije primećena u laboratorijskim uslovima.
„Sumnjamo da bi evolucioni prelazi u samosastavljanju mogli biti češći nego što izgledaju strukturalne baze podataka“, pišu istraživači u svom radu.
„Možda samo mali deo ikada postane važan za njihove organizme i opstane. Mnogi drugi će izbledeti onoliko brzo koliko su se pojavili. Stoga se možemo samo pitati koliko je jedinstvenih skupova evoluiralo tokom eona koji nikada nisu stigli do sadašnjosti da bismo posmatrajte.“
Nalazi su objavljeni u časopisu Priroda.
