Međunarodni tim istraživača predvođen grupama sa Instituta Maks Plank u Marburgu i Univerziteta Filips u Marburgu naišao je na prvi regularni molekularni fraktal u prirodi. Otkrili su mikrobni enzim – citrat sintazu iz cijanobakterije – koji se spontano sklapa u obrazac poznat kao trougao Sierpinskog. Elektronska mikroskopija i studije evolucione biohemije pokazuju da ovaj fraktal može predstavljati evolucionu nesreću.
Studija je objavljena u časopisu Priroda.
Pahuljice, listovi paprati, glave romanesko karfiola: mnoge strukture u prirodi imaju određenu pravilnost. Njihovi pojedinačni delovi liče na oblik cele strukture. Takvi oblici, koji se ponavljaju od najvećeg do najmanjeg, nazivaju se fraktali. Ali redovni fraktali koji se skoro tačno poklapaju na skali, kao u gornjim primerima, veoma su retki u prirodi.
Molekuli takođe imaju određenu pravilnost. Ali ako ih pogledate sa velike udaljenosti, više ne možete videti nikakve znakove ovoga. Tada vidite glatku materiju čije karakteristike više ne odgovaraju onima pojedinačnih molekula. Stepen fine strukture koju vidimo zavisi od našeg uvećanja – za razliku od fraktala, gde samosličnost postoji na svim skalama. U stvari, redovni fraktali na molekularnom nivou su potpuno nepoznati u prirodi.
Ovo je donekle iznenađujuće. Na kraju krajeva, molekuli se mogu sami sastaviti u sve vrste divnih oblika. Naučnici imaju opsežne kataloge složenih molekularnih struktura koje se same sklapaju. Međutim, među njima nikada nije postojao regularni fraktal. Ispostavilo se da skoro sve samosastavljanja pravilnog izgleda dovode do vrste pravilnosti koja postaje glatka na velikim skalama.
Međunarodni tim istraživača predvođen grupama sa Instituta Maks Plank u Marburgu i Univerziteta Filips u Marburgu sada je otkrio prvi regularni molekularni fraktal u prirodi. Otkrili su mikrobni enzim – citrat sintazu iz cijanobakterije – koji se spontano sklapa u pravilan fraktalni obrazac poznat kao trougao Sijerpinskog. Ovo je beskonačno ponavljajući niz trouglova sastavljen od manjih trouglova.
„Potpuno smo slučajno naišli na ovu strukturu i skoro da nismo mogli da verujemo šta smo videli kada smo je prvi put snimili pomoću elektronskog mikroskopa“, kaže prva autorka Franziska Sendker.
„Protein čini ove prelepe trouglove i kako fraktal raste, vidimo ove sve veće i veće trouglaste praznine u njihovoj sredini, što je potpuno drugačije od bilo kojeg proteinskog sklopa koji smo ikada ranije videli“, nastavlja ona.
Kako je nastao ovaj neobičan izuzetak? Šta razlikuje enzim od svih ostalih, uzrokujući da formira fraktalni oblik? Udruživši se sa strukturnim biologom na univerzitetu u Marburgu, tim je na kraju uspeo da odredi molekularnu strukturu ovog sklopa pomoću elektronske mikroskopije, koja je osvetlila kako postiže svoju fraktalnu geometriju.
„Ovo je bila jedna od težih, ali i fascinantnijih struktura koje sam rešio u svojoj karijeri“, kaže Jan Šuler, čija je grupa pomogla da se utvrdi struktura.
„Problem sa određivanjem strukture fraktala je u tome što su naše tehnike usrednjavanja slike stalno bile zbunjene činjenicom da manji trouglovi mogu biti podstrukture većih trouglova. Algoritam je nastavio da se fokusira na ove manje trouglove umesto da vidi veće strukture koje su bile deo“, objašnjava on.
Asimetrija dovodi do formiranja fraktala
Sa strukturom u ruci, postalo je jasno kako tačno ovaj protein uspeva da se sastavi u fraktal: Normalno, kada se proteini sami sastavljaju, obrazac je veoma simetričan: svaki pojedinačni proteinski lanac usvaja isti raspored u odnosu na svoje susede. Takve simetrične interakcije uvek dovode do obrazaca koji postaju glatki na velikim skalama.
Ključ fraktalnog proteina bio je u tome što je njegov sklop prekršio ovo pravilo simetrije. Različiti proteinski lanci su napravili malo različite interakcije na različitim pozicijama u fraktalu. Ovo je bila osnova za formiranje trougla Sjerpinskog, sa velikim unutrašnjim prazninama, a ne pravilne rešetke molekula.
Da li ova bizarna skupština čini nešto korisno? „Evolucija često koristi samosastavljanje za regulisanje enzima, ali u ovom slučaju cijanobakterija u kojoj se nalazi ovaj enzim izgleda ne brine mnogo da li se njena citrat sintaza može sastaviti u fraktal ili ne“, kaže evolucioni biolog Georg Hohberg, jedan od starijih autora studije.
Kada je tim genetski manipulisao bakterijom kako bi sprečio da se njena citrat sintaza sastavi u fraktalne trouglove, ćelije su rasle jednako dobro pod različitim uslovima. „Ovo nas je navelo da se zapitamo da li je ovo možda samo bezopasna evoluciona nesreća. Takve nezgode se mogu desiti kada dotičnu strukturu nije previše teško izgraditi.“
Da bi testirao svoju teoriju, tim je ponovo stvorio evolutivni razvoj fraktalnog rasporeda u laboratoriji. Da bi to uradili, koristili su statističku metodu da povratno izračunaju sekvencu proteina fraktalnog proteina kakav je bio pre milionima godina.
Tada su proizvodili ove drevne proteine biohemijski, bili su u stanju da pokažu da je aranžman nastao sasvim iznenada kroz veoma mali broj mutacija i da je zatim odmah ponovo izgubljen u nekoliko cijanobakterijskih linija, tako da je ostao netaknut samo u ovoj pojedinačnoj bakterijskoj vrsti.
„Iako nikada ne možemo biti potpuno sigurni u razloge zašto su se stvari dešavale u prošlosti, ovaj konkretan slučaj ima sve zamke naizgled složene biološke strukture koja je jednostavno nastala bez ikakvog dobrog razloga jer je jednostavno bilo vrlo lako evoluirati“, kaže Hochberg.
Činjenica da bi nešto tako složenog izgleda kao molekularni fraktal moglo tako lako da se pojavi u evoluciji sugeriše da još iznenađenja i mnogo lepote još uvek može biti skriveno u do sada neotkrivenim molekularnim sklopovima mnogih biomolekula.
